Prionsygdommen kogalskab skyldes fejlfoldning af et bestemt protein med en kendt aminosyrerækkefølge. Sygdommen udvikler sig ved, at det fejlfoldede protein får det korrekt foldede protein til at ændre form, så det får den samme fejlfoldning. Er proteinet først fejlfoldet, kan det ikke nedbrydes, men ophobes især i hjerne og rygmarv. Man har fundet en mulig baserækkefølge for genet for det pågældende protein, efter at have bestemt aminosyrerækkefølgen.
Figur 1. Korrekt protein (a) og fejlfoldet protein (b). Det korrekt foldede protein indeholder ??-helix (spiralerne på figuren). Det fejlfoldede protein indeholder både ?-helix (spiralerne på figuren) og ?-foldeblad (røde og grønne pile).
a. Hvordan kan man ud fra et proteins aminosyrerækkefølge bestemme en mulig baserækkefølge i genet?
Det er stort set umuligt at lave et korrekt gen ud fra en aminosyrerækkefølge, da der er 20 forskellige aminosyrer og 64 codon sekvenser, dvs. der er flere sekvenser som koder for den samme aminosyre. Men man kan tilnærme sig genet og måske være rigtig tæt på eller være helt præcis men det vil sandsynligvis ikke ske, men man ville kunne lave en DNA streng med de samme aminosyre ud fra den primære struktur, men det er ikke sikkert at det vil være det samme gen, som i cellen. Men ideen er at man kigger på hvilke baser der giver de forskellige aminosyre og ud fra det burde man kunne lave en kopi af genet, man kan finde de to første baser i hver triplet men den sidste kan man ikke være sikker på.
Det er gratis at oprette en konto