Opgave 1.Et enzym følger Michaelis-Menten kinetik og har en KM-værdi på 1,2 µM. Vmax er på 35 µM/s.Bestem starthastigheden V0 når substratkoncentrationen [S] er lig 0,2 µM.
Den følger Michaelis-Menten kinetik ved at jo mere substart der kommer i vil hastigheden stige. Men den vil aldrig kunne røre Vmax, men komme meget tæt på. Sådanne vil grafen se ud.
Bruger formlen for at finde starthastigheden: V0=vmax*SS+kM KM=Michaelis-Menten konstanten Vmax=
Indsætter kendte tal:
V0=35µMs*0,2µM(0,2µM+1,2µM) ? V0=5 µM/s
Dvs. at startshastigheden for V0=5 µM/s
Opgave 2.En anden enzymatisk reaktion har en KM-værdi på 1 µM. Ved en substratkoncentration på 0,1 M er starthastigheden V0 = 0,22 µM/s.Estimér V0 ved følgende substratkoncentrationer:
Finder Vmax ved at isolere i følgende formel: V0=vmax*SS+kM ? vmax=V0*S+KMS
Indsætter kendte tal:
vmax=0,22µMs*0,1+10,1 ? Vmax=2,42
Dvs. at Vmax=0,22 µM/s
1000 * KM
Beregner V0=0,22 µMs*10001000+1µM ? V0=0,22 µM/s
5 * KMBeregner V0=0,22 µMs*5M5M+1µM ? V0=0,18 µM/s
1 * KMBeregner V0=0,22 µMs*1M1M+1µM ? V0=0,11 µM/s
0,1 * KM
Beregner V0=0,22 µMs*5M5M+1µM ? V0=0,02 µM/s
Opgave 3.Hvor stor skal [S] være for at starthastigheden V0 er lig med Vmax for en reaktion der følger Michaelis-Menten-kinetik?
Jo mere substratkoncentration der er, jo tættere vil koncentrationen være på at V0?Vmax. Men den vil aldrig være lig med men meget tæt på.
Det er gratis at oprette en konto