Proteinet ?-dendrotoksin, som indgår i giften fra den sorte mamba, er et eksempel på et protein, hvis funktion afhænger af dets struktur. I figur 1b ses proteinets rumlige opbygning, hvor man kan identificere flere sekundære strukturer, som fx alfa-helix og beta-foldeblade. I figuren er disse strukturer gjort lettere at se med eksempler markeret med en rød og en blå cirkel. Den blå cirkel markerer en alfa-helix, mens den røde cirkel markerer et beta-foldeblad
En alfa-helix er en spiralformet struktur, hvor polypeptidkæden er snoet omkring sig selv. Strukturen stabiliseres af hydrogenbindinger, som dannes mellem carbonylgruppen i én peptidbinding og aminogruppen i en anden peptidbinding længere fremme i kæden. I ?-dendrotoksin ses alfa-helixer som aflange og snoede og netop derfor kan de genkendes i illustrationen, da de ligner en snorret fjeder, hvor båndet tydeligt spinder rundt. Det er grunden til, at området i den blå markering identificeres som en alfa-helix. Alfa-helixer bidrager til proteinets tertiære struktur og er vigtige for dets funktion.
Derudover indeholder proteinet beta-foldeblade, som består af mere udstrakte dele af polypeptidkæden. Her ligger to eller flere polypeptids dele side om side og holdes sammen af hydrogenbindinger. I en proteinmodel fremstår beta-strukturer typisk mindre spiralformede end fx alfa-helixer og i stedet mere flade eller bånd-agtigt udstrakte, fordi kæden ikke snor sig, men strækkes ud i strenge. Det passer med den røde markering, som viser et udstrakt område uden en tydelige helix-snoning. Beta-foldeblade giver proteinet stabilitet og er med til at fastholde proteinets struktur.
Det er gratis at oprette en konto