Hæmokromatose: proteinfunktion og genetisk nedarvning

Hæmokromatose skyldes mutationer i HFE­genet, der koder for HFE­proteinet,

se figur 1. En af mutationerne bevirker, at aminosyren cystein erstattes af tyrosin

i proteinet. Dette gør, at proteinets funktion ændres.

I en familie med hæmokromatose har man kortlagt nedarvningen ved hjælp af

restriktionsanalyse. Resultatet af restriktionsanalysen fremgår af figur 2.

Personerne I­1 og I­2 er raske.

1. Beskriv strukturen af proteinet vist i figur 1.

HFE-proteinets primære struktur er det ikke muligt at beskrive ud fra figur 1, idet at det er

aminosyrerækkefølgen. Den sekundære struktur, beskriver selve peptidkædens rummelige

orientering, figur 1, viser at HFE-proteinet er en spiralform og dermed er sekundærstrukturen ?- helix. ?-helix holdes sammen af hydrogenbindinger. Den tertiære struktur er den mere

overordnede struktur af polypeptidkæden, figur 1, viser at ?-helixstrukturen er foldet i en

overordnet struktur, uden symmetri.

2. Forklar, hvorfor det har betydning for HFE­proteinets funktion, at cystein

erstattes af tyrosin.

Cystein er en af de to aminosyrer der indeholder S, og idet at cystein indeholder S, kan to cysteinmolekyler reagerer med hinanden og danne en disulfidbinding, også kaldet svovlbro. Denne egenskab udnyttes i store proteinmolekyler, hvor polypeptidkæderne holdes samme af disse disulfidbindinger. Hvis cystein derfor udskiftes med tyrosin, går evnen til at danne