Hæmoglobin C: mutation, følger og nedarvning

Hæmoglobin er et sammensat proteinmolekyle, hvis opbygning er vist i figur 1.

Blodets evne til at binde og transportere ilt er knyttet til hæm-grupperne. En

mutation kan medføre, at der i stedet for normal hæmoglobin (HbA) dannes

hæmoglobin C (HbC).

Figur 2 viser et udsnit af ?-kædens aminosyresammensætning, hvor forskellen på

HbA og HbC er fremhævet. Nedarvningen af HbC i en familie er vist i figur 3.

Hvilken mutation kan føre til dannelse af hæmoglobin C?

DNA koderne for aminosyren glutamin er GTT og GTC, mens DNA koderne for lysin er TTT og TTC. Derfor vil punktmutationer i kodens første base hvor G ændres T medføre den skitserede mutation fra glutamin til lysin:

GTT/C -> TTT/C ->

b. Giv forslag til, hvilke følger den viste mutation kan få for hæmoglobinmolekylets

struktur og funktion.

Glutamin er en polær aminosyre, mens lysin er en positivt ladet aminosyre i kraft af NH3+ gruppen i radikalet. Da jern-ionen Fe ++ i hæm-gruppen også er en positiv ion, kunne man forestille sig at det ville kunne skabe problemer med at frastøde jern-ionen, og eller på anden måde ændre proteinets struktur omkring hæm-grupperne i de to ?-kæder, således at proteinet binder og frigiver ilt anderledes/ringere.

Ilt er meget væsentligt for mennesker, da det forbrændes ved respiration i mitokondrierne sammen med glucose, hvorved der ’gen’dannes ATP ud fra ADP+P. Ringe ilttilførsel er meget skadelig. Let iltmangel i vævene hæmmer energidannelse og dermed næsten alle former for livstyringer. Svær ikke-akut iltmangel kan resultere i vævskader og vævsdød (Nekrose) som kan føre til amputationer af lemmer, hjerneskader, nyreskader med flere. Svær akut iltmangel resulterer i død.