Spytamylase: pH's indvirkning på enzymaktivitet

Formålet med forsøget var at undersøge, om spytamylasens aktivitet blev påvirket af pH.

Teori

leftEnzymer har forskellige reaktionshastigheder, ved forskellige pH-værdier. Enzymer har være især deres egen pH-værdi, hvor deres reaktionshastighed er maksimalt. For eksempel Pepsin her et pH-optimum der ligger langt under amylases, fordi den er tilpasset til den pH der er i mavesækken. Hvor amylase virker bedst ved neural pH, som for eksempel er i munden.

Hypotese

Vi forventede at, det reagensglas med saltsyren ville forblive den samme farve, mens den uden saltsyren blev hvid eller gennemsigtig.

Metode

Matrialer:

Bægerglas

2 Reagensglas i stativ

Glasspatel

0,2 % stivelsesopløsning

Målekolbe til 5 ml og 1 ml

Engangspipette

Kaliumtriiodid (KI3)

Indikatorpapir

1 M saltsyre (HCl) i dråbeflaske

I forsøget tilsættes først stivelsesopløsning og kaliumtriiodid til to reagensglas, hvilket giver en blå farve. I det ene glas tilsættes spytamylase, som gradvist nedbryder stivelsen til mindre sukkerarter, der ikke kan binde triiodid, og den blå farve forsvinder. I det andet glas tilsættes først saltsyre, som sænker pH, før spytamylasen tilføres. Her sker ingen nedbrydning af stivelsen, fordi enzymet ikke kan fungere i et sure miljø og mister sin aktivitet, og opløsningen forbliver derfor blå.

Resultat

Vores resultat fulgte i forhold til vores hypnose. Hvor den ene med saltsyren forblev den blå farve, og den uden saltsyren blev en hvid/lyse lilla farve.